髙宮 考悟 (タカミヤ コウゴ)

TAKAMIYA Kogo

写真a

所属

医学部 医学科 機能制御学講座統合生理学分野

職名

教授

外部リンク

学位 【 表示 / 非表示

  • 博士(医学) ( 1995年3月   長崎大学 )

  • 医学士 ( 1987年3月   長崎大学 )

研究分野 【 表示 / 非表示

  • ライフサイエンス / 細胞生物学

  • ライフサイエンス / 神経科学一般

  • ライフサイエンス / 医化学

 

論文 【 表示 / 非表示

  • Fhod3 Controls the Dendritic Spine Morphology of Specific Subpopulations of Pyramidal Neurons in the Mouse Cerebral Cortex.

    Sulistomo HW, Nemoto T, Kage Y, Fujii H, Uchida T, Takamiya K, Sumimoto H, Kataoka H, Bito H, Takeya R

    Cerebral cortex (New York, N.Y. : 1991)   31 ( 4 )   2205 - 2219   2021年3月

     詳細を見る

    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1093/cercor/bhaa355

    PubMed

  • Distinct Cell Surface Expression Patterns of N-Glycosylation Site Mutants of AMPA-Type Glutamate Receptor under the Homo-Oligomeric Expression Conditions 査読あり

    Morise,J., Yamamoto, S., Midorikawa,R., Takamiya,K., Nonaka, M., Takematsu H., Oka, S.

    International Molecular Science   21 ( 14 )   1 - 11   2020年7月

     詳細を見る

    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:International Journal of Molecular Sciences  

    The AMPA-type glutamate receptor (AMPAR) is a homotetrameric or heterotetrameric ion channel composed of various combinations of four subunits (GluA1–4), and its abundance in the synapse determines the strength of synaptic activity. The formation of oligomers in the endoplasmatic reticulum (ER) is crucial for AMPAR subunits’ ER-exit and translocation to the cell membrane. Although N-glycosylation on different AMPAR subunits has been shown to regulate the ER-exit of hetero-oligomers, its role in the ER-exit of homo-oligomers remains unclear. In this study, we investigated the role of N-glycans at GluA1N63/N363 and GluA2N370 in ER-exit under the homo-oligomeric expression conditions, whose mutants are known to show low cell surface expressions. In contrast to the N-glycosylation site mutant GluA1N63Q, the cell surface expression levels of GluA1N363Q and GluA2N370Q increased in a time-dependent manner. Unlike wild-type (WT) GluA1, GluA2WT rescued surface GluA2N370Q expression. Additionally, the expression of GluA1N63Q reduced the cell surface expression level of GluA1WT. In conclusion, our findings suggest that these N-glycans have distinct roles in the ER-exit of GluA1 and GluA2 homo-oligomers; N-glycan at GluA1N63 is a prerequisite for GluA1 ER-exit, whereas N-glycans at GluA1N363 and GluA2N370 control the ER-exit rate.

    DOI: 10.3390/ijms21145101

    Scopus

    PubMed

  • Monitoring the glycosylation of AMPA (α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole-propionate )-type glutamate receptors using specific antibodies reveals a novel regulatory mechanism of N-glycosylation occupancy by molecular chaperones in Mice.

    Midorikawa R, Takakura D, Morise J, Wakazono Y, Kawasaki N, Oka S, Takamiya K

    Journal of neurochemistry   153 ( 5 )   e14964 - 585   2020年1月

     詳細を見る

    記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Journal of Neurochemistry  

    In the mammalian nervous system, protein N-glycosylation plays an important role in neuronal physiology. In this study, we performed a comprehensive N-glycosylation analysis of mouse GluA1, one of the major subunits of α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole-propionate type glutamate receptor, which possesses six potential N-glycosylation sites in the N-terminal domain. By mass spectrometry-based analysis, we identified the N-glycoforms and semiquantitatively determined the site-specific N-glycosylation occupancy of GluA1. In addition, only the N401-glycosylation site demonstrated incomplete N-glycosylation occupancy. Therefore, we generated a peptide antibody that specifically detects the N401-glycan-free form to precisely quantify N401-glycosylation occupancy. Using this antibody, we clarified that N401 occupancy varies between cell types and increases in an age-dependent manner in mouse forebrains. To address the regulatory mechanism of N401-glycosylation, binding proteins of GluA1 around the N401 site were screened. HSP70 family proteins, including Bip, were identified as candidates. Bip has been known as a molecular chaperone that plays a key role in protein folding in the ER (endoplasmic reticulum). To examine the involvement of Bip in N401-glycosylation, the effect of Bip over-expression on N401 occupancy was evaluated in HEK293T cells, and the results demonstrated Bip increases the N401 glycan-free form by mediating selective prolongation of its protein half-life. Taken together, we propose that the N401-glycosite of GluA1 receives a unique control of modification, and we also propose a novel N-glycosylation occupancy regulatory mechanism by Bip that might be associated with α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole-propionate receptors function in the brain. (Figure presented.).

    DOI: 10.1111/jnc.14964

    Scopus

    PubMed

  • AMPA receptors in the synapse turnover by monomer diffusion. 査読あり

    Morise J., Suzuki K., Kitagawa A., Wakazono Y., Takamiya K., Tsunoyama T., Nemoto Y., Takematsu H., Kusumi A., Oka S.

    Nature communications   10 ( 1 )   5245   2019年12月

     詳細を見る

    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1038/s41467-019-13229-8

    Scopus

    PubMed

  • N-glycosylation of the AMPA-type glutamate receptor regulates cell surface expression and tetramer formation affecting channel function. 査読あり

    Kandel M., Yamamoto S., Midorikawa R., Morise J., Wakazono Y., Oka S., Takamiya K.

    Journal of neurochemistry   2018年12月

     詳細を見る

    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1111/jnc.14565

    Scopus

    PubMed

全件表示 >>

MISC 【 表示 / 非表示

  • 高次脳神経機能の分子機構:記憶形成のメカニズムの最近の進歩

    高宮考悟

    宮崎県内科医会誌   81   3 - 7   2012年3月

     詳細を見る

    記述言語:日本語   掲載種別:研究発表ペーパー・要旨(全国大会,その他学術会議)   出版者・発行元:宮崎県内科医会  

  • 学習・記憶におけるシナプス可塑性の分子機構

    高宮考悟

    生化学   83 ( 11 )   1016 - 1026   2011年11月

     詳細を見る

    記述言語:日本語   掲載種別:研究発表ペーパー・要旨(全国大会,その他学術会議)   出版者・発行元:(社) 日本生化学会英文誌  

  • 高次脳神経機能、特に学習・記憶におけるシナプス可塑性の分子機構

    髙宮 考悟

    宮崎県医師会医学会誌   34 ( 1 )   1 - 10   2010年2月

     詳細を見る

    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)   出版者・発行元:宮崎県医師会  

  • Neuromodulators Control the Polarity of Spike-Timing-Dependent Synaptic Plasticity (DOI:10.1016/j.neuron.2007.08.013)

    Seol G., Ziburkus J., Huang S., Song L., Kim I., Takamiya K., Huganir R., Lee H., Kirkwood A.

    Neuron   56 ( 4 )   2007年11月

     詳細を見る

    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(大学・研究所紀要)   出版者・発行元:Neuron  

    DOI: 10.1016/j.neuron.2007.11.007

    Scopus

講演・口頭発表等 【 表示 / 非表示

  • Arsenic and its metabolites affect synaptic plasticity mediated by AMPA type glutamate receptor trafficking in neurons

    Yoshihiko Wakazono

    第40回日本神経科学大会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年7月21日 - 2017年7月24日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

  • N-glycosylation sites are essential for proper tetramer formation and cell surface expression of AMPA-type glutamate receptor

    Munal Babu Kandel

    第40回日本神経科学大会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年7月20日 - 2017年7月23日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

  • N-glycosylation of AMPA receptor regulates its membrane distribution and channel property

    Yoshihiko Wakazono

    第94回日本整理学会大会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2017年3月31日

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

  • A novel regulatory mechanism of synaptic plasticity mediated by AMPA-type glutamate receptor glycosylation

    Kogo Takamiya

    2016 International Symposium on Neurodegenerative Diseases & the 43rd Annual Conference of Japan Brain Scinces Society 

     詳細を見る

    開催年月日: 2016年11月10日 - 2016年11月12日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

  • Two N-glycosylation sites regulate cell surface expression of AMPA-type glutamate receptor in neurons

    Munal Babu Kandel

    第67回西日本整理学会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2016年10月7日 - 2016年10月8日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

全件表示 >>

科研費(文科省・学振・厚労省)獲得実績 【 表示 / 非表示

  • グルタミン酸受容体の糖鎖修飾による脳高次機能と精神疾患への関与

    研究課題/領域番号:21K07483  2021年04月 - 2024年03月

    独立行政法人日本学術振興会  基盤研究(C)

     詳細を見る

    担当区分:研究代表者 

  • 神経シナプス可塑性発現メカニズムの解明

    2017年04月 - 2020年03月

    科学研究費補助金  基盤研究(C)

  • AMPA型グルタミン酸受容体の糖鎖修飾による新たなシナプス可塑性の動作原理

    2016年04月 - 2018年03月

    科学研究費補助金  新学術領域研究

     詳細を見る

    担当区分:研究代表者 

    グルタミン酸は、中枢神経系において主な興奮性神経伝達物質であり、シナプス前部より放出される。その受容体であるシナプス後部におけるグルタミン酸受容体は、記憶などを含む多くの神経活動で重要な役割を果たしている。そのなかでもAMPA 型グルタミン酸受容体(AMPA-R)は、主たる興奮性神経伝達物質の受容体としてだけではなく、シナプス可塑性の発現においても中心的役割を果たしている。これまでにAMPA-Rと細胞内や膜上で結合する分子群が発見され、それらがシナプス可塑性の制御を行っていることが多数報告されてきた。しかしながらAMPA-R の細胞外からの制御機構に関しては未知の部分が多い。本研究では、このAMPA-R の細胞外の N 型糖鎖修飾に着目し、受容体タンパク質の糖鎖修飾による神経伝達とシナプス可塑性への制御機構を明らかとする。これまで、糖鎖修飾されないとGluA1 が脂質ラフトに局在し、脱感作現象が消失しチャンネル活性が大きく変化し、さらに同一神経細胞に脂質ラフト陽性のシナプスと陰性のシナプスが存在することがわかった。これらより“糖鎖修飾の有無によってAMPA-R の局在がコントロールされ、個々のシナプス強度が変化する”という新たなメカニズムでシナプス可塑性が制御されているのではないかという結果を得ている。従って本研究では、AMPA-Rの糖鎖修飾による新たなシナプス可塑性の動作

  • 高次脳神経機能におけるシナプス可塑性の神経細胞外微小環境による制御機構の解明

    2011年07月 - 2016年03月

    科学研究費補助金  新学術領域研究

     詳細を見る

    担当区分:研究代表者 

    高次脳神経機能におけるシナプス可塑性の神経細胞外微小環境による制御機構の解明

  • ヒ素の高次脳神経機能に及ぼす影響に関する基礎的研究

    2011年04月 - 2013年03月

    科学研究費補助金  挑戦的萌芽研究

全件表示 >>

寄附金・講座・研究部門 【 表示 / 非表示

  • 機能制御学講座統合生理学分野研究奨学金(公益財団法人水谷糖質科学振興財団)

    寄附者名称:(公財)水谷糖質科学振興財団 2020年02月

その他研究活動 【 表示 / 非表示

  • 宮崎痛みを考える会

    2016年02月

     詳細を見る

    座長

  • 大学院講義

    2011年12月

     詳細を見る

     名古屋大学医学部 グローバルCOEプログラム
    ニューロサイエンスコース(英語講義)

  • 大学院講義

    2011年10月

     詳細を見る

    産業医科大学大学院での講義

  • 大学院講義

    2011年06月

     詳細を見る

    島根大学大学院

  • 大学院講義

    2011年01月

     詳細を見る

    名古屋大学 グローバルCOE
    大学院講義(英語)

全件表示 >>

 

授業 【 表示 / 非表示

  • 環境と生命

     詳細を見る

    科目区分:共通教育科目