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Affiliation |
Faculty of Agriculture Department of Biochemistry and Applied Biosciences |
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Title |
Associate Professor |
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KUROGI Katsuhisa
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Degree 【 display / non-display 】
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Ph.D.(Agriculture) ( 2011.3 University of Miyazaki )
Research Areas 【 display / non-display 】
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Life Science / Applied biochemistry
Papers 【 display / non-display 】
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A new type of sulfation reaction: C-sulfonation for α,β-unsaturated carbonyl groups by a novel sulfotransferase SULT7A1 Reviewed International journal
Kurogi K., Sakakibara Y., Hashiguchi T., Kakuta Y., Kanekiyo M., Teramoto T., Fukushima T., Bamba T., Matsumoto J., Fukusaki E., Kataoka H., Suiko M.
PNAS Nexus 3 ( 3 ) 2024.3
Authorship：Lead author, Corresponding author Language：English Publishing type：Research paper (scientific journal) Publisher：PNAS Nexus
Cytosolic sulfotransferases (SULTs) are cytosolic enzymes that catalyze the transfer of sulfonate group to key endogenous compounds, altering the physiological functions of their substrates. SULT enzymes catalyze the O-sulfonation of hydroxy groups or N-sulfonation of amino groups of substrate compounds. In this study, we report the discovery of C-sulfonation of α,β-unsaturated carbonyl groups mediated by a new SULT enzyme, SULT7A1, and human SULT1C4. Enzymatic assays revealed that SULT7A1 is capable of transferring the sulfonate group from 3′-phosphoadenosine 5′-phosphosulfate to the α-carbon of α,β-unsaturated carbonyl-containing compounds, including cyclopentenone prostaglandins as representative endogenous substrates. Structural analyses of SULT7A1 suggest that the C-sulfonation reaction is catalyzed by a novel mechanism mediated by His and Cys residues in the active site. Ligand-activity assays demonstrated that sulfonated 15-deoxy prostaglandin J2 exhibits antagonist activity against the prostaglandin receptor EP2 and the prostacyclin receptor IP. Modification of α,β-unsaturated carbonyl groups via the new prostaglandin-sulfonating enzyme, SULT7A1, may regulate the physiological function of prostaglandins in the gut. Discovery of C-sulfonation of α,β-unsaturated carbonyl groups will broaden the spectrum of potential substrates and physiological functions of SULTs.
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Evolution and multiple functions of sulfonation and cytosolic sulfotransferases across species Reviewed International journal
Kurogi K., Suiko M., Sakakibara Y.
Biosci Biotechnol Biochem 88 ( 4 ) 368 - 380 2024.3
Authorship：Lead author, Corresponding author Language：English Publishing type：Research paper (scientific journal) Publisher：Bioscience, Biotechnology and Biochemistry
Organisms have conversion systems for sulfate ion to take advantage of the chemical features. The use of biologically converted sulfonucleotides varies in an evolutionary manner, with the universal use being that of sulfonate donors. Sulfotransferases have the ability to transfer the sulfonate group of 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate to a variety of molecules. Cytosolic sulfotransferases (SULTs) play a role in the metabolism of low-molecular-weight compounds in response to the host organism's living environment. This review will address the diverse functions of the SULT in evolution, including recent findings. In addition to the diversity of vertebrate sulfotransferases, the molecular aspects and recent studies on bacterial and plant sulfotransferases are also addressed.
DOI： 10.1093/bbb/zbae008
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高速液体クロマトグラフィーを用いたアセトアミノフェン O- 硫酸体とチロシン O- 硫酸体の UV 検出による測定法 Reviewed
森田千紘、元山優作、谷口玲央真、上田裕人、木下英樹、小野政輝、黒木勝久、榊原陽一、水光正仁、安田伸
東海大学紀要 42 1 - 8 2023.3
Language：Japanese Publishing type：Research paper (bulletin of university, research institution)
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Investigation of branded pork and individual identification using proteomics-based technology Invited Reviewed
Kurogi Katsuhisa, Akiyama Katsuki, Sakakibara Yoichi
Electrophoresis Letters 66 ( 2 ) 97 - 102 2022.11
Authorship：Lead author Language：Japanese Publishing type：Research paper (scientific journal) Publisher：Japanese Electrophoresis Society
High-value-added meat such as Japanese black beef and brand pork is developed by mating lineages and devising breeding conditions. On the other hand, meat camouflage and the difficulty of creating excellent strains need to be solved. Therefore, a new method, that can analyze genetic and environmental factors at once, can be expected to achieve the efficient excellent breeding and brand meat camouflage appraisal. In this article, we would like to repot the investigation of proteomic approach to branded meat appraisal and a promising selection method of excellent breeding pigs. Two-dimentional DIGE (2D-DIGE) and MALDI-TOF-MS analyses showed that proteins related to glycolysis can be the great maker candidates for distinguishing branded pork. Furthermore, proteome analysis using serum samples of Duroc and Large White pigs showed the possibility of a new individual identification method and excellent breeding value evaluation method.
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Sulfation of 12-hydroxy-nevirapine by human SULTs and the effects of genetic polymorphisms of SULT1A1 and SULT2A1 Reviewed International coauthorship
Kurogi K., Cao Y., Segawa K., Sakakibara Y., Suiko M., Uetrecht J., Liu M.C.
Biochemical Pharmacology 204 2022.10
Authorship：Lead author Language：English Publishing type：Research paper (scientific journal) Publisher：Biochemical Pharmacology
Nevirapine (NVP) is an effective drug for the treatment of HIV infections, but its use is limited by a high incidence of severe skin rash and liver injury. 12-Hydroxynevirapine (12-OH-NVP) is the major metabolite of nevirapine. There is strong evidence that the sulfate of 12-OH-NVP is responsible for the skin rash. While several cytosolic sulfotransferases (SULTs) have been shown to be capable of sulfating 12-OH-NVP, the exact mechanism of sulfation in vivo is unclear. The current study aimed to clarify human SULT(s) and human organs that are capable of sulfating 12-OH-NVP and investigate the metabolic sulfation of 12-OH-NVP using cultured HepG2 human hepatoma cells. Enzymatic assays revealed that of the thirteen human SULTs, SULT1A1 and SULT2A1 displayed strong 12-OH-NVP-sulfating activity. 1-Phenyl-1-hexanol (PHHX), which applied topically prevents the skin rash in rats, inhibited 12-OH-NVP sulfation by SULT1A1 and SULT2A1, implying the involvement of these two enzymes in the sulfation of 12-OH-NVP in vivo. Among five human organ cytosols analyzed, liver cytosol displayed the strongest 12-OH-NVP-sulfating activity, while a low but significant activity was detected with skin cytosol. Cultured HepG2 cells were shown to be capable of sulfating 12-OH-NVP. The effects of genetic polymorphisms of SULT1A1 and SULT2A1 genes on the sulfation of 12-OH-NVP by SULT1A1 and SULT2A1 allozymes were investigated. Two SULT1A1 allozymes, Arg37Asp and Met223Val, showed no detectable 12-OH-NVP-sulfating activity, while a SULT2A1 allozyme, Met57Thr, displayed significantly higher 12-OH-NVP-sulfating activity compared with the wild-type enzyme. Collectively, these results contribute to a better understanding of the involvement of sulfation in NVP-induced skin rash and provide clues to the possible role of SULT genetic polymorphisms in the risk of this adverse reaction.
Books 【 display / non-display 】
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機能性食品開発のための初期評価試験プロトコール集
山本（前田）万里（ Role： Supervisor (editorial) , 第三編 成分単離・同定、作用機序解析, 第二章 作用機序解析, 2.プロテオーム解析）
シーエムシー出版 2017.4
Responsible for pages：316-323 Language：Japanese Book type：Dictionary, encyclopedia
MISC 【 display / non-display 】
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第2相薬物代謝における硫酸抱合体の抗酸化活性研究 Reviewed
安田伸、黒木勝久、榊原陽一、水光正仁
東海大学先進生命科学研究所紀要 8 5 - 11 2024.3
Language：Japanese Publishing type：Article, review, commentary, editorial, etc. (bulletin of university, research institution)
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ヒトcytosolic sulfotransferase 発現大腸菌を用いた硫酸化ポリフェノール類の部位選択的合成とその応用 Reviewed
下平武彦，黒木勝久，橋口拓勇，水光正仁，榊原陽一
硫酸と工業 73 ( 11 ) 127 - 133 2020.11
Language：Japanese Publishing type：Article, review, commentary, editorial, etc. (scientific journal)
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イオウ元素に着目したプロテオミクス解析技術確立と応用
黒木 勝久・榊原 陽一
アグリバイオ 4 ( 12 ) 2020.11
Language：Japanese Publishing type：Article, review, commentary, editorial, etc. (trade magazine, newspaper, online media)
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生物進化に伴う硫酸イオン代謝と代謝変換酵素の多様な生理機能 Reviewed
黒木勝久、橋口拓勇、榊原陽一
化学と生物 58 ( 9 ) 511 - 519 2020.9
Language：Japanese Publishing type：Article, review, commentary, editorial, etc. (scientific journal)
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ステロイド代謝におけるステロイドの硫酸化反応の制御とその生理的意義 Reviewed
橋口拓勇, 黒木勝久, 水光正仁, 榊原陽一
硫酸と工業 72 8 - 14 2019.8
Language：Japanese Publishing type：Article, review, commentary, editorial, etc. (scientific journal)
Presentations 【 display / non-display 】
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アンジオテンシン変換酵素2(ACE2)の硫酸化解析
黒木勝久、出向みほ、遠藤順子、池田有輝、柳井健太郎 、寺本岳大 、角田佳充 、水光正仁 、榊原陽一
日本農芸化学会2024年度東京大会 2024.3.26
Event date： 2024.3.23 - 2024.3.27
Language：English Presentation type：Oral presentation (general)
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遺伝子組換え微生物を用いた硫酸化ペプチドの合成と精製法の検討
池田有輝，黒木勝久，榊原陽一，水光正仁，Ming-Cheh Liu
第29回日本生物工学会九州支部福岡大会 2023.12.3
Event date： 2023.12.3
Language：Japanese Presentation type：Oral presentation (general)
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タンパク質システインSSH化酵素の発現誘導食品成分の探索
日恵井由依，黒木勝久，永濵清子，榊原陽一
第29回日本生物工学会九州支部福岡大会 2023.12.3
Event date： 2023.12.3
Language：Japanese Presentation type：Oral presentation (general)
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アセトアミノフェン酸化代謝物の硫酸化による代謝と解毒作用
黒木 勝久, 瀬川 浩志, Liu Ming-Cheh, 水光 正仁, 榊原 陽一
第96回日本生化学大会
Event date： 2023.10.31 - 2023.11.2
Language：Japanese Presentation type：Poster presentation
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Tryptophan由来Indoxyl SulfateがU937ヒト分化マクロファージ細胞に及ぼす影響と抗酸化剤による制御
岩本若菜, 池田知弘, 西川大貴, 澄川碧緯, 上田裕人, 平野将司, 小野政輝, 木下英樹, 黒木勝久, 榊原陽一, 水光正仁, 安田伸.
令和5年度(2023年度)日本食品科学工学会西日本支部大会 2023.10.28
Event date： 2023.10.28
Language：Japanese Presentation type：Oral presentation (general)
Awards 【 display / non-display 】
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優秀ポスター賞
2023.9 第45回蛋白質と酵素の構造と機能に関する九州シンポジウム実行委員会 アンジオテンシン変換酵素2のチロシン硫酸化に関する研究
出向みほ、黒木勝久、寺本岳大、角田佳充、Ming-Cheh Liu、水光正仁、榊原陽一
Award type：Award from Japanese society, conference, symposium, etc. Country：Japan
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農芸化学奨励賞
2021.3 日本農芸化学会 硫酸転移酵素機能の多様性に関する研究
黒木勝久
Award type：Award from Japanese society, conference, symposium, etc. Country：Japan
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日本農芸化学会西日本支部奨励賞(一般)
2018.1 日本農芸化学会 硫酸転移酵素機能の多様性に関する研究
黒木勝久
Award type：Award from Japanese society, conference, symposium, etc. Country：Japan
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宮崎大学農学部優秀論文賞
2017.12 宮崎大学農学部 Sulfation of vitamin D3-related compounds-identification and characterization of the responsible human cytosolic sulfotransferases
Kurogi K, Sakakibara Y, Suiko M, Liu MC.
Country：Japan
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日本農芸化学会西日本支部奨励賞(学生)
2011.1 日本農芸化学会 西日本支部
黒木勝久
Award type：International academic award (Japan or overseas) Country：Japan
Grant-in-Aid for Scientific Research 【 display / non-display 】
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翻訳後修飾としてのチロシン硫酸化の空間および時間的強制機構の理解と機能解明
Grant number：22H02262 2022.04 - 2026.03
独立行政法人日本学術振興会 科学研究費補助金 基盤研究(B)
榊原 陽一、
Authorship：Coinvestigator(s)
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酸化ストレス防御機構としてのα,β-不飽和カルボニル硫酸化の機能解明
Grant number：21H02119 2021.04 - 2025.03
独立行政法人日本学術振興会 科学研究費補助金 基盤研究(B)
黒木勝久、榊原陽一、服部秀美
Authorship：Principal investigator
生体が酸化ストレスにさらされると、ホルモンなどの生体機能調節分子はα,β-不飽和カルボニル化を受け、細胞毒性を持つようになり、パー
キンソン病やがん、肝障害、生活習慣病の原因となる。研究代表者は、これまでにα,β-不飽和カルボニル化合物の新たな代謝機構として、硫
酸化を見出し、その機能解明を行ってきた。本研究では、生体が備える酸化ストレスに対する防御機構としてのα,β-不飽和カルボニル化合物
の硫酸化代謝の生理的意義を明らかにすることを目的とする。本成果は、様々な現代病の予防対策や治療への応用が期待できる。 -
翻訳後修飾チロシン硫酸化の定量解析を目指した硫酸化ペプチドの分泌合成法確立と応用
Grant number：21K19091 2021.04 - 2024.03
独立行政法人日本学術振興会 科学研究費補助金 挑戦的研究(萌芽)
Authorship：Principal investigator
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代謝酵素による食品ポリフェノールの化学変化と機能変化について調査しよう
Grant number：21HT0190 2021.04 - 2022.03
独立行政法人日本学術振興会 科学研究費補助金 ひらめき☆ときめきｻｲｴﾝｽ－ようこそ大学の研究室へ－KAKENHI
Authorship：Principal investigator
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腸の生理機能維持に働くプロスタグランジン代謝の機能解明
Grant number：17H05028 2017.04 - 2021.03
独立行政法人日本学術振興会 科学研究費補助金 若手研究(A)
Authorship：Principal investigator
免疫や炎症など様々な生理機能を有するプロスタグランジンは腸の絨毛形成や腸管免疫にも重要な役割を果たしている。プロスタグランジンは、非酵素的にシクロペンテノン型へと代謝され、さらに、グルタチオン化による代謝を受ける。シクロペンテノン型プロスタグランジンは、抗炎症作用や細胞増殖抑制作用をもつため、その代謝はプロスタグランジンの腸内生理機能の制御に重要であると考えられるが、その機能は全く分かっていない。最近、申請者は、世界で初めてシクロペンテノン型プロスタグランジンが硫酸化によっても代謝されることを見出した。プロスタグランジン代謝酵素は小腸に強く発現することから、その代謝は腸の生理機能維持に重要な役割を果していると考えられる。そこで、本研究は、腸絨毛形成と腸管免疫におけるプロスタグランジン代謝の生理機能およびプロスタグランジン代謝がもたらす腸内細菌に対する影響を明らかにすることを目的とする。
Available Technology 【 display / non-display 】
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内分泌ホルモン硫酸化に関する研究
酸化ストレス防御機構としての硫酸化に関する研究
機能性食品成分の抱合代謝に関する研究Home Page： 生体分子機能化学研究室
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・質量分析計を用いた代謝物ならびにタンパク質解析研究