黒木 勝久 (クロギ カツヒサ)

KUROGI Katsuhisa

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所属

農学部 応用生物科学科

職名

准教授

外部リンク

学位 【 表示 / 非表示

  • 博士(農学) ( 2011年3月   宮崎大学 )

研究分野 【 表示 / 非表示

  • ライフサイエンス / 応用生物化学

 

論文 【 表示 / 非表示

  • Acetaminophen 硫酸体の有機合成 査読あり

    森田千紘・谷口玲央真・吉田実央・德永祐希・木下英樹 小野政輝・黒木勝久・榊原陽一・水光正仁・安田伸

    東海大学紀要   41   39 - 46   2022年3月

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    記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(大学,研究機関等紀要)  

  • Molecular cloning and characterization of common marmoset SULT1C subfamily members that catalyze the sulfation of thyroid hormones 査読あり 国際共著

    Kurogi K., Manabe Y., Liu M.C., Suiko M., Sakakibara Y.

    Bioscience, Biotechnology and Biochemistry   85 ( 10 )   2113 - 2120   2021年9月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Bioscience, Biotechnology and Biochemistry  

    Cytosolic sulfotransferase SULT1C subfamily is one of the most flexible gene subfamilies during mammalian evolution. The physiological functions of SULT1C enzymes still remain to be fully understood. In this study, common marmoset (Callithrix jacchus), a promising primate animal model, was used to investigate the functional relevance of the SULT1C subfamily. Gene database search revealed 3 intact SULT1C genes and a pseudogene in its genome. These 4 genes were named SULT1C1, SULT1C2, SULT1C3P, and SULT1C5, according to the sequence homology and gene location. Since SULT1C5 is the orthologous gene for human SULT1C2P, we propose, here, to revisit the designation of human SULT1C2P to SULT1C5P. Purified recombinant SULT1C enzymes showed sulfating activities toward a variety of xenobiotic compounds and thyroid hormones. Kinetic analysis revealed high catalytic activities of SULT1C1 and SULT1C5 for 3,3′-T2. It appears therefore that SULT1C isoforms may play a role in the thyroid hormone metabolism in common marmoset.

    DOI: 10.1093/bbb/zbab141

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  • Effects of genetic polymorphisms on the sulfation of doxorubicin by human SULT1C4 allozymes 査読あり 国際共著

    Gohal S.A., Rasool M.I., Bairam A.F., Alatwi E.S., Alherz F.A., Abunnaja M.S., El Daibani A.A., Kurogi K., Liu M.C.

    Journal of Biochemistry   170 ( 3 )   419 - 426   2021年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Journal of Biochemistry  

    Doxorubicin is a chemotherapeutic drug widely utilized in cancer treatment. An enzyme critical to doxorubicin metabolism is the cytosolic sulfotransferase (SULT) SULT1C4. This study investigated the functional impact of SULT1C4 single nucleotide polymorphisms (SNPs) on the sulfation of doxorubicin by SULT1C4 allozymes. A comprehensive database search was performed to identify various SULT1C4 SNPs. Ten nonsynonymous SULT1C4 SNPs were selected, and the corresponding cDNAs, packaged in pGEX-2TK expression vector, were generated via site-directed mutagenesis. Respective SULT1C4 allozymes were bacterially expressed and purified by affinity chromatography. Purified SULT1C4 allozymes, in comparison with the wild-type enzyme, were analysed for sulphating activities towards doxorubicin and 4-nitrophenol, a prototype substrate. Results obtained showed clearly differential doxorubicin-sulphating activity of SULT1C4 allozymes, implying differential metabolism of doxorubicin through sulfation in individuals with distinct SULT1C4 genotypes.

    DOI: 10.1093/jb/mvab055

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  • The crystal structure of mouse SULT2A8 reveals the mechanism of 7α-hydroxyl, bile acid sulfation 査読あり

    Teramoto T., Nishio T., Kurogi K., Sakakibara Y., Kakuta Y.

    Biochemical and Biophysical Research Communications   562   15 - 20   2021年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Biochemical and Biophysical Research Communications  

    Bile acids play essential roles in facilitating the intestinal absorption of lipophilic nutrients as well as regulation of glucose, lipid, and energy homeostasis via activation of some receptors. Bile acids are cytotoxic, and consequently their concentrations are tightly controlled. A critical pathway for bile acid elimination and detoxification is sulfation. The pattern of bile acid sulfation differs by species. Sulfation preferentially occurs at the 3α-OH of bile acids in humans, but at the 7α-OH in mice. A recent study identified mouse cytosolic sulfotransferase 2A8 (mSULT2A8) as the major hepatic 7α-hydroxyl bile acid-sulfating enzyme. To elucidate the 7α-OH specific sulfation mechanism of mSULT2A8, instead of 3α-OH specific sulfation in humans, we determined a crystal structure of mSULT2A8 in complex with cholic acid, a major bile acid, and 3′-phosphoadenosine-5′-phosphate, the sulfate donor product. Our study shows that bile acid-binding mode of mSULT2A8 and how the enzyme holds the 7α-OH group of bile acids at the catalytic center, revealing that the mechanism underlying 7α-OH specific sulfation. The structure shows the substrate binds to mSULT2A8 in an orientation perpendicular to that of human 3α-hydroxyl bile acid-sulfotransferase (hSULT2A1). The structure of the complex provides new insight into species different bile acid metabolism.

    DOI: 10.1016/j.bbrc.2021.04.113

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  • SULT genetic polymorphisms: physiological, pharmacological and clinical implications 査読あり 国際共著

    Kurogi K., Rasool M.I., Alherz F.A., El Daibani A.A., Bairam A.F., Abunnaja M.S., Yasuda S., Wilson L.J., Hui Y., Liu M.C.

    Expert Opinion on Drug Metabolism and Toxicology   17 ( 7 )   767 - 784   2021年7月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)   出版者・発行元:Expert Opinion on Drug Metabolism and Toxicology  

    Introduction: Cytosolic sulfotransferases (SULTs)-mediated sulfation is critically involved in the metabolism of key endogenous compounds, such as catecholamines and thyroid/steroid hormones, as well as a variety of drugs and other xenobiotics. Studies performed in the past three decades have yielded a good understanding about the enzymology of the SULTs and their structural biology, phylogenetic relationships, tissue/organ-specific/developmental expression, as well as the regulation of the SULT gene expression. An emerging area is related to the functional impact of the SULT genetic polymorphisms. Areas covered: The current review aims to summarize our current knowledge about the above-mentioned aspects of the SULT research. An emphasis is on the information concerning the effects of the polymorphisms of the SULT genes on the functional activity of the SULT allozymes and the associated physiological, pharmacological, and clinical implications. Expert opinion: Elucidation of how SULT SNPs may influence the drug-sulfating activity of SULT allozymes will help understand the differential drug metabolism and eventually aid in formulating personalized drug regimens. Moreover, the information concerning the differential sulfating activities of SULT allozymes toward endogenous compounds may allow for the development of strategies for mitigating anomalies in the metabolism of these endogenous compounds in individuals with certain SULT genotypes.

    DOI: 10.1080/17425255.2021.1940952

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書籍等出版物 【 表示 / 非表示

  • 機能性食品開発のための初期評価試験プロトコール集

    山本(前田)万里( 担当: 監修 ,  範囲: 第三編 成分単離・同定、作用機序解析, 第二章 作用機序解析, 2.プロテオーム解析)

    シーエムシー出版  2017年4月 

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    担当ページ:316-323   記述言語:日本語 著書種別:事典・辞書

MISC 【 表示 / 非表示

  • イオウ元素に着目したプロテオミクス解析技術確立と応用

    黒木 勝久・榊原 陽一

    アグリバイオ   4 ( 12 )   2020年11月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(商業誌、新聞、ウェブメディア)  

  • ヒトcytosolic sulfotransferase 発現大腸菌を用いた硫酸化ポリフェノール類の部位選択的合成とその応用 査読あり

    下平武彦,黒木勝久,橋口拓勇,水光正仁,榊原陽一

    硫酸と工業   73 ( 11 )   127 - 133   2020年11月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

  • 生物進化に伴う硫酸イオン代謝と代謝変換酵素の多様な生理機能 査読あり

    黒木勝久、橋口拓勇、榊原陽一

    化学と生物   58 ( 9 )   511 - 519   2020年9月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

    DOI: 10.1271/kagakutoseibutsu.58.511

  • ステロイド代謝におけるステロイドの硫酸化反応の制御とその生理的意義 査読あり

    橋口拓勇, 黒木勝久, 水光正仁, 榊原陽一

    硫酸と工業   72   8 - 14   2019年8月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

  • 脂溶性ビタミンの硫酸抱合代謝 査読あり

    橋口拓勇, 黒木勝久, 水光正仁, 榊原陽一

    ビタミン   93   128 - 132   2019年3月

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    記述言語:日本語   掲載種別:記事・総説・解説・論説等(学術雑誌)  

    DOI: 10.20632/vso.93.3_128

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講演・口頭発表等 【 表示 / 非表示

  • アセトアミノフェン酸化代謝物N-acetyl-p-benzoquinoneの硫酸化

    瀬川 浩志,黒木 勝久,Ming-Cheh Liu,水光 正仁,榊原 陽一

    日本農芸化学会2022年度京都大会 

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    開催年月日: 2022年3月15日 - 2022年3月18日

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

  • 可逆的な抱合スイッチ反応を介したポリフェノールの新たな作用制御機構

    黒木勝久、中野悠、水光正仁、榊原陽一

    日本農芸化学会2022年度京都大会 

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    開催年月日: 2022年3月15日 - 2022年3月18日

    記述言語:英語   会議種別:シンポジウム・ワークショップ パネル(指名)  

  • Genisteinを代謝するカイコ・硫酸転移酵素(swSULT3の機能解析

    山本幸治,山田直隆,黒木勝久,榊原陽一, 水光正仁

    日本農薬学会第47回大会 

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    開催年月日: 2022年3月7日 - 2022年3月9日

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

  • ゼブラフィッシュ器官形成におけるタンパク質チロシン硫酸化の機能解明

    黒木勝久, 奥田菜月, 上地珠代, 剣持 直哉, Ming-Cheh Liu, 榊原陽一, 水光 正仁

    第73回 日本生物工学会大会(2021) 

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    開催年月日: 2021年10月27日 - 2021年11月29日

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

  • プロテオミクス基盤技術の畜産分野への応用に関する研究 招待あり

    黒木勝久, 秋山克樹, 榊原陽一

    第71回日本電気泳動学会シンポジウム 

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    開催年月日: 2021年10月22日

    記述言語:日本語   会議種別:シンポジウム・ワークショップ パネル(指名)  

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受賞 【 表示 / 非表示

  • 農芸化学奨励賞

    2021年3月   日本農芸化学会   硫酸転移酵素機能の多様性に関する研究

    黒木勝久

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    受賞区分:国内学会・会議・シンポジウム等の賞  受賞国:日本国

  • 日本農芸化学会西日本支部奨励賞(一般)

    2018年1月   日本農芸化学会   硫酸転移酵素機能の多様性に関する研究

    黒木勝久

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    受賞区分:国内学会・会議・シンポジウム等の賞  受賞国:日本国

  • 宮崎大学農学部優秀論文賞

    2017年12月   宮崎大学農学部   Sulfation of vitamin D3-related compounds-identification and characterization of the responsible human cytosolic sulfotransferases

    Kurogi K, Sakakibara Y, Suiko M, Liu MC.

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    受賞国:日本国

  • 日本農芸化学会西日本支部奨励賞(学生)

    2011年1月   日本農芸化学会 西日本支部  

    黒木勝久

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    受賞区分:国内外の国際的学術賞  受賞国:日本国

  • 日本生物工学会九州支部学生賞受賞

    2010年12月   日本生物工学会 九州支部  

    黒木勝久

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    受賞区分:国内外の国際的学術賞  受賞国:日本国

科研費(文科省・学振・厚労省)獲得実績 【 表示 / 非表示

  • 酸化ストレス防御機構としてのα,β-不飽和カルボニル硫酸化の機能解明

    研究課題/領域番号:21H02119  2021年04月 - 2025年03月

    科学研究費補助金  基盤研究(B)

    黒木勝久、榊原陽一、服部秀美

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    担当区分:研究代表者 

    生体が酸化ストレスにさらされると、ホルモンなどの生体機能調節分子はα,β-不飽和カルボニル化を受け、細胞毒性を持つようになり、パー
    キンソン病やがん、肝障害、生活習慣病の原因となる。研究代表者は、これまでにα,β-不飽和カルボニル化合物の新たな代謝機構として、硫
    酸化を見出し、その機能解明を行ってきた。本研究では、生体が備える酸化ストレスに対する防御機構としてのα,β-不飽和カルボニル化合物
    の硫酸化代謝の生理的意義を明らかにすることを目的とする。本成果は、様々な現代病の予防対策や治療への応用が期待できる。

  • 代謝酵素による食品ポリフェノールの化学変化と機能変化について調査しよう

    研究課題/領域番号:21HT0190  2021年04月 - 2024年03月

    独立行政法人日本学術振興会  科学研究費補助金  ひらめき☆ときめきサイエンス-ようこそ大学の研究室へ-KAKENHI

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    担当区分:研究代表者 

  • 翻訳後修飾チロシン硫酸化の定量解析を目指した硫酸化ペプチドの分泌合成法確立と応用

    研究課題/領域番号:21K19091  2021年04月 - 2024年03月

    独立行政法人日本学術振興会  科学研究費補助金  挑戦的研究(萌芽)

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    担当区分:研究代表者 

  • 腸の生理機能維持に働くプロスタグランジン代謝の機能解明

    2017年04月 - 2021年03月

    科学研究費補助金  若手研究(A)

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    担当区分:研究代表者 

    免疫や炎症など様々な生理機能を有するプロスタグランジンは腸の絨毛形成や腸管免疫にも重要な役割を果たしている。プロスタグランジンは、非酵素的にシクロペンテノン型へと代謝され、さらに、グルタチオン化による代謝を受ける。シクロペンテノン型プロスタグランジンは、抗炎症作用や細胞増殖抑制作用をもつため、その代謝はプロスタグランジンの腸内生理機能の制御に重要であると考えられるが、その機能は全く分かっていない。最近、申請者は、世界で初めてシクロペンテノン型プロスタグランジンが硫酸化によっても代謝されることを見出した。プロスタグランジン代謝酵素は小腸に強く発現することから、その代謝は腸の生理機能維持に重要な役割を果していると考えられる。そこで、本研究は、腸絨毛形成と腸管免疫におけるプロスタグランジン代謝の生理機能およびプロスタグランジン代謝がもたらす腸内細菌に対する影響を明らかにすることを目的とする。

  • プロスタグランジン硫酸体の構造決定と機能解析

    2013年04月 - 2015年03月

    科学研究費補助金  若手研究(B)

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    担当区分:研究代表者 

    硫酸化は、ステロイド、甲状腺ホルモン、神経伝達物質ドーパミンなどの低分子の生体制御分子の代謝および
    活性調節を担っている。この反応は、基質のヒドロキシル基またはアミノ基に硫酸基を転移する反応であるが、
    申請者は、そのどちらでもないa,b-不飽和カルボニル基を標的とした硫酸化反応を発見した。現在までに、この
    新規硫酸化反応の代表的な基質としてシクロペンテノン型プロスタグランジンが同定されている。プロスタグラ
    ンジンは様々な機能を有する生理活性脂質である事から、その硫酸化代謝産物(プロスタグランジン硫酸体)にも
    、何らかの生理機能があることが考えられる。そこで本研究計画では、プロスタグランジン硫酸体の作用点(受
    容体)を明らかにすべく、硫酸体の調製法確立(I)、構造決定 (II)、そして、受容体探索 (III)の3点に焦点を当
    て、研究を実施する。